Estudio del sistema diaforásico en mestizos-blancos residentes en la altura (3.600 m)
Fecha
1981Autor
Peñaloza I, Rosario
Gutiérrez, Nancy de Nallar
Arnaud, Jacques
Llanos, Germán
Metadatos
Mostrar el registro completo del ítemResumen
La hemoglobina, molécula que se encuentra en el interior de los hematíes, es una molécula funcional únicamente bajo la forma de oxihemoglobina, en la que el hierro está al estado ferroso (Fe++). La metahemoglobina (MetHg) en la cual el hierro está al estado férrico (Fe+++), no tiene capacidad de fijar reversiblemente el oxígeno.
En los hematíes de los humanos la oxihemoglobina tiene tendencia a oxidarse expontáneamente en metahemoglobina bajo diferentes circunstancias. El mecanismo por el cual se produce ésta oxidación normalmente in vivo no está claramente dilucidado. Sin embargo la tasa fisiológica de la metahemoglobina no excede del 1% de la hemoglobina total en los habitantes a nivel del mar, lo que indicaría la existencia de sistemas de protección de la oxihemoglobina contra la oxidación. Estos sistemas son múltiples y pueden ser enzimáticos o no.
Entre éstos sistemas de desintoxicación tenemos: el de la catalasa, glutation peroxidasa, el ácido ascórbico, los piridin-nucleótidos: NADH y NADPH metahemoglobina reductasa.